Amyloidoza

Amyloidoza to choroba, w której organizm gromadzi amyloid, kompleks białko-polisacharyd o złożonej strukturze. Odkładanie się amyloidu powoduje zakłócenie normalnego funkcjonowania układu śródbłonkowego i siatkowatego; w osoczu krwi gromadzą się specyficzne białka. Proces ten prowadzi do gromadzenia się autoprzeciwciał, czyli do rozwoju procesu alergicznego..

Kiedy przeciwciała oddziałują z antygenem, w osoczu gromadzą się grube składniki - białka tworzące kompleks amyloidu. Po nagromadzeniu się na przykład na ścianach naczyń krwionośnych lub na gruczołach amyloid stopniowo niszczy narząd, zakłócając jego funkcję, a następnie prowadząc do śmierci.

Amyloidoza bezpośrednio wpływa na cechy funkcjonalne każdego narządu, w tym serca, nerek, wątroby i innych. Ta choroba powoduje niewydolność wielonarządową i zagraża życiu..

Klasyfikacja amyloidozy, główne typy amyloidozy

Aż do wczesnych lat siedemdziesiątych lekarze trzymali się idei pojedynczej substancji amyloidowej. Do opisu tej substancji zaproponowano różne systemy klasyfikacji. Klasyfikację tę przeprowadzono na podstawie rozmieszczenia złogów amyloidu w narządach oraz danych klinicznych różnych grup pacjentów..

Większość systemów klasyfikacji opisywała amyloidozę pierwotną lub idiopatyczną niezwiązaną z żadną chorobą, a także amyloidozę wtórną związaną z przewlekłymi procesami zapalnymi. W kilku systemach klasyfikacji opisano amyloidozę związaną ze szpiczakiem, rodzinną i miejscową.

Era nowej klasyfikacji amyloidozy rozpoczęła się w latach 70. W tym okresie naukowcom udało się rozpuścić włókienka amyloidowe. Takie metody umożliwiły rozpoczęcie badań chemicznych związków amyloidowych..

Współczesna klasyfikacja amyloidozy

Obecnie amyloidoza jest klasyfikowana zgodnie z cechami biochemicznymi. W nazwie rodzaju choroby stosuje się oznaczenie samego amyloidu (A), a następnie skrót białka fibrylarnego. Na przykład w tak zwanej pierwotnej amyloidozie i amyloidozie związanej ze szpiczakiem białko fibrylarne jest reprezentowane przez łańcuch lekki immunoglobuliny lub fragment łańcucha lekkiego (w skrócie L). Oznacza to, że określenie tego typu choroby brzmi jak „amyloidoza łańcucha lekkiego” lub AL.

Amyloidoza starcza lub amyloidoza serca, zwana także rodzinną polineuropatią amyloidową, jest podobnie klasyfikowana..

Białka tworzące włókienka amyloidu różnią się rozmiarem, funkcją sekwencji aminokwasów i strukturą, ale są przekształcane w nierozpuszczalne związki o podobnej strukturze i właściwościach. Nieprawidłowo sfałdowane białko prowadzi do tworzenia włókienek. Z biochemicznego punktu widzenia źle sfałdowane białka amyloidu można uznać za czynniki zakaźne (priony), które powodują mutacje genów, a także upośledzenie modyfikacji potranslacyjnych lub transportu białek.

Rodzaje amyloidozy

Rodzaje amyloidozy różnią się biochemicznym charakterem złogów amyloidowych. Niektóre z nich są nabywane, inne dziedziczone. Ważne jest, aby lekarze natychmiast określili rodzaj amyloidozy, ponieważ metody leczenia dla każdego typu są różne.

Pierwotna amyloidoza (AL)

Pierwotna amyloidoza jest nabytym zaburzeniem komórek plazmatycznych. W tego typu chorobach monoklonalne łańcuchy lekkie immunoglobulin odkładają się w szpiku kostnym i gromadzą we krwi lub moczu. Amyloidoza AL jest czasami diagnozowana wraz ze szpiczakiem mnogim, chłoniakiem lub makroglobulinemią Waldenstroma. Włókna amyloidowe w tego typu amyloidozie składają się z białek łańcucha lekkiego immunoglobuliny (kappa lub lambda).

Objawy mogą pojawić się w każdym narządzie. Najczęściej występuje niewydolność serca, nadmiar białka w moczu lub niewydolność nerek. Może wystąpić powiększona wątroba, neuropatia lub powiększony język. Leczenie obejmuje wysokodawkową chemioterapię i przeszczep komórek macierzystych. Ten typ choroby jest najpowszechniejszym ze wszystkich typów amyloidozy..

Wtórna amyloidoza jest spowodowana przewlekłą infekcją lub chorobą zapalną, taką jak reumatoidalne zapalenie stawów, rodzinna gorączka śródziemnomorska, zapalenie kości i szpiku lub ziarniniakowe zapalenie jelita krętego. Infekcja lub stan zapalny powoduje nasilenie ostrej fazy białka SAA, którego część (białko AA) odkłada się w organizmie w postaci włókien amyloidowych. Tak więc choroba jest znana jako amyloidoza AA. Zwykle zaczyna się od choroby nerek, ale może to również dotyczyć innych narządów..

Medyczne lub chirurgiczne leczenie podstawowej przewlekłej infekcji lub choroby zapalnej może spowolnić lub zatrzymać progresję tego typu amyloidu.

Rodzinna amyloidoza (ATTR)

Istnieje kilka typów amyloidozy dziedzicznej, z których najczęstszym jest podtyp spowodowany mutacją w genie transtyretyny (TTR). Ten gen wytwarza nieprawidłowe białko zwane transtyretyną. Nieprawidłowe złogi białka TTR i włókna amyloidowe.

Głównymi objawami choroby są neuropatia i kardiomiopatia; rodzinną amyloidozę rozpoznaje się w wieku dorosłym lub w podeszłym wieku. Lekarze znają ponad 100 mutacji związanych z transtyretyną. Ta postać amyloidozy jest przyczyną kardiomiopatii u starszych mężczyzn, dlatego wcześniej nazywano ją „starczą układową amyloidozą”. Możliwości leczenia: przeszczep wątroby, stabilizacja TTR za pomocą diflunizalu lub tafamidisu, genetyczna supresja produkcji TTR.

Inna rodzinna amyloidoza

Istnieją inne mutacje genów, które stymulują produkcję białek powodujących amyloidozę. Są niezwykle rzadkie. Te białka obejmują:

  • apolipoproteina A-I (AApoAI);
  • apolipoproteina A-II (AApoAII),
  • gelsolina (Agel);
  • fibrynogen (AFIB);
  • lizozym (Alys).

Amyloidoza mikroglobulinemiczna Beta-2 (Abeta2m)

Amyloidoza beta-2-mikroglobulinemiczna jest spowodowana przewlekłą niewydolnością nerek i często rozwija się u pacjentów poddawanych dializie przez dłuższy czas. Złogi amyloidowe zawierające białka mikroglobuliny beta-2 gromadzą się w tkankach, zwłaszcza wokół stawów i stopniowo rozpoczyna się okres, w którym z powodu niewydolności nerek nie można ich usunąć z organizmu..

Miejscowa amyloidoza (Aloc)

Istnieje wiele rodzajów miejscowej amyloidozy. Przykładem są zlokalizowane złogi amyloidu w drogach oddechowych (tchawicy lub oskrzelach), oczach i pęcherzu. Często są one spowodowane miejscową produkcją lekkich łańcuchów immunoglobulin bez udziału szpiku kostnego. Zlokalizowaną amyloidozę leczy się radioterapią, czasami operacja jest skuteczna.

Inne zlokalizowane typy amyloidozy są związane z białkami endokrynnymi lub białkami przechowywanymi w skórze, sercu. To nie są choroby ogólnoustrojowe..

Przyczyny amyloidozy

Wiele różnych białek może prowadzić do tworzenia się złogów amyloidowych, ale tylko kilka z nich wiąże się z poważnymi dysfunkcjami narządów wewnętrznych.

Złogi amyloidu mogą gromadzić się zarówno w całym ciele, jak iw każdym narządzie..

Różne rodzaje amyloidozy występują z różnych powodów.

Na przykład pierwotna lub ogólnoustrojowa amyloidoza AL występuje idiopatycznie, to znaczy bez określonej przyczyny. Jednak jest wielokrotnie diagnozowany u pacjentów ze szpiczakiem mnogim. Słowo „systemowy” w tym przypadku oznacza, że ​​dotyczy to całego organizmu. Nerki, serce, wątroba, jelita, a także niektóre nerwy są najbardziej narażone na tego typu amyloidozę. Główną przyczyną amyloidozy AL jest gromadzenie się w organizmie lekkich łańcuchów amyloidów..

Przyczyny wtórnej amyloidozy AA to:

  • toczeń;
  • reumatoidalne zapalenie stawów;
  • gruźlica;
  • zapalna choroba jelit (choroba Crohna i wrzodziejące zapalenie okrężnicy);
  • niektóre rodzaje raka.

Amyloidoza AA najczęściej atakuje śledzionę, nerki, wątrobę, nadnercza i węzły chłonne..

Przyczyna amyloidozy ATTR i 2-beta:

  • złogi beta-2-mikroglobuliny we krwi;
  • dializa przez ponad 5 lat;
  • niewydolność nerek.

Rodzinna lub dziedziczna amyloidoza (AF).

Rzadka forma, która jest dziedziczona, dlatego przyczyną przenoszenia jest genetyczna.

Objawy amyloidozy, czynniki ryzyka

Czynniki ryzyka amyloidozy

  • Męska płeć;
  • podeszły wiek;
  • Szpiczak mnogi;
  • dializa przez ponad 5 lat;
  • alkoholizm;
  • schyłkowa choroba nerek.

Objawy amyloidozy

Objawy amyloidozy różnią się w zależności od umiejscowienia białka amyloidu. Typowe objawy amyloidozy to:

  • zmiany koloru skóry;
  • ekskrementy w kolorze gliny;
  • zmęczenie;
  • uczucie pełności, obrzęk;
  • ból stawu;
  • niedokrwistość;
  • naruszenie rytmu oddychania;
  • obrzęk języka lub powiększony język;
  • uczucie drętwienia i mrowienia kończyn;
  • utrata masy ciała.

Objawy amyloidozy serca

Złogi amyloidu w sercu usztywniają ściany mięśnia sercowego. Wpływa to na rytm elektryczny serca i towarzyszą mu następujące objawy:

  • duszność;
  • częstoskurcz;
  • objawy niewydolności serca;
  • obrzęk nóg, kostek;
  • zmęczenie;
  • nudności.

Objawy amyloidozy nerkowej

Nerki są naturalnym filtrem dla odpadów i toksyn z krwi. Złogi amyloidu w nerkach zmniejszają wydolność tego narządu. Objawy tej choroby są następujące:

  • objawy niewydolności nerek, w tym obrzęk nóg i kostek, obrzęk wokół oczu;
  • wysoki poziom białka w moczu.

Amyloidoza przewodu pokarmowego objawia się następującymi objawami:

  • zmniejszony apetyt;
  • biegunka;
  • nudności;
  • ból brzucha;
  • utrata masy ciała.

Uszkodzenie wątroby w amyloidozie jest podobne w objawach do amyloidozy żołądka i nerek: gromadzenie się płynów, obrzęki, bóle brzucha, nudności, brak apetytu.

Leczenie amyloidozy, profilaktyka

Nie ma ogólnie przyjętego schematu leczenia amyloidozy. Wynika to przede wszystkim z faktu, że objawy różnych typów choroby są różne, objawiają się na różne sposoby, z różną intensywnością i częstotliwością. Wytwarzanie białek amyloidu można zahamować, spowalniając w ten sposób postęp choroby. Takie leczenie pomaga radzić sobie z objawami i eliminować je na określony czas..

Specyficzne leczenie zależy od tego, jaki typ amyloidozy występuje u pacjenta i które narządy są uszkodzone w jakim stopniu.

Podstawowe zasady leczenia są następujące:

  1. Chemioterapia wysokodawkowa z przeszczepem komórek macierzystych.
  2. Leki chemioterapeutyczne.
  3. Leczenie choroby podstawowej (z wtórną amyloidozą typu AA), pod warunkiem, że nie więcej niż dwa duże narządy są uszkodzone.
  4. Przeszczep wątroby.
  5. Przeszczep nerki.
  6. Transplantacja serca.

Zapobieganie amyloidozie:

  1. Diuretyki do usuwania nadmiaru płynu.
  2. Zakrzepy krwi (wskazane przy obrzęku języka lub uduszeniu).
  3. Odzież uciskowa zmniejszająca obrzęk.
  4. Właściwe odżywianie, specjalna dieta, szczególnie w przypadku amyloidozy żołądka.

Na podstawie materiałów:
© 1998-2016 Mayo Foundation for Medical Education and Research.
© 1994-2016 WebMD LLC.
© 2005-2016 WebMD, LLC.
© 1996-2016 MedicineNet, Inc.

Amyloidoza

Informacje ogólne

Amyloidoza to grupa chorób charakteryzujących się odkładaniem się patologicznie nierozpuszczalnych białek o specyficznej budowie włókienkowej w narządach i tkankach. W przypadku choroby ogólnoustrojowej zaburzony jest nie tylko proces metabolizmu białek, ale także normalne funkcjonowanie układu odpornościowego. Specyficzny amyloid kompleksu białko-sacharyd może odkładać się we wszystkich tkankach organizmu, stopniowo wypierając zdrowe i normalne komórki z zaatakowanego narządu. Wszystko to prowadzi do dysfunkcji funkcjonalnej narządu, a przy przedłużającym się przebiegu rozwija się niewydolność wielonarządowa ze skutkiem śmiertelnym..

Tylko 1% populacji cierpi na tę rzadką chorobę, ale częstotliwość wykrywania niektórych postaci amyloidozy jest różna. Najczęściej rozpoznawana wtórna amyloidoza. W krajach basenu Morza Śródziemnego dominuje dziedziczna amyloidoza, uwarunkowana genetycznie. Podobny trend obserwuje się wśród osób narodowości żydowskiej i ormiańskiej..

Wśród postaci klinicznych często spotyka się postać nefropatyczną z dominującym uszkodzeniem układu nerkowego, a także postać uogólnioną, w której dotknięte są wszystkie narządy i układy. Zapadalność wśród mężczyzn jest 2 razy większa niż wśród kobiet.

  • W różnych postaciach choroby budowa chemiczna amyloidu jest bardzo różna. Amyloidoza to grupa chorób, które mają podobne objawy kliniczne, mechanizm rozwoju i objawy patologiczne, a samo białko amyloidu może być inne.
  • Choroba może nie objawiać się w żaden sposób przez dziesięciolecia..
  • Nie ma kardynalnych metod terapii, które mogą natychmiast pozbyć się patologii.
  • Prawdziwe przyczyny rozwoju niektórych postaci amyloidozy są nadal nieznane nauce.

Patogeneza

Mechanizm powstawania amyloidu:

  • Tworzenie amyloidulastów. Na początkowym etapie w różnych komórkach układu odpornościowego zachodzą zmiany mutacyjne. Monocyty, komórki układu makrofagów i limfocyty mutują, zamieniając się w zupełnie nowe komórki - amyloidoblasty. Liczba amyloidoblastów wzrasta wraz z postępem choroby, stopniowo gromadząc się w niektórych narządach (wątroba, śledziona, węzły chłonne, szpik kostny).
  • Synteza białek włókienkowych. Rusztowanie amyloidowe jest utworzone z długich, cienkich struktur włóknistych, które są oparte na białku włóknistym utworzonym w amyloidoblast. Dla organizmu białko fibrylarne jest obce, dlatego w odpowiedzi na ich pojawienie się uruchamiane są mechanizmy obronne. Amyloidoblasty zaczynają otaczać inne komórki, które poprzez wchłanianie niszczą białko fibrylarne wydzielane z amyloidoblastów. Takie procesy w organizmie mogą zachodzić w nieskończoność w postaci fazy utajonej, utajonej, która docelowo będzie rozwijać jeszcze tolerancję immunologiczną, co będzie sprowokować jeszcze większy przepływ białka fibrylarnego do tkanek.
  • Odkładanie się amyloidu w tkankach. Amyloid powstaje w przestrzeni międzykomórkowej po połączeniu białka fibrylarnego z nukleoproteinami oraz białkami tkanek i krwi. Takie połączenie jest uważane za bardzo silne i prawie niemożliwe jest jego zniszczenie, co prowadzi do gromadzenia się amyloidu w tkankach, stopniowo wypierając zdrowe, normalne komórki określonego narządu.

Komórki, które mogą przekształcić się w amyloidoblasty:

  • kardiomiocyty (amyloidoza serca);
  • komórki c tarczycy;
  • Komórki B trzustki wytwarzające insulinę (amyloidoza wyspowa);
  • keratynocyty (amyloidoza skóry);
  • mięśnie gładkie (amyloidoza dużych naczyń);
  • Komórki APUD.

Powyższy mechanizm nie jest typowy dla wszystkich postaci amyloidozy, ale dla większości. W niektórych przypadkach amyloid jest tworzony przez inny mechanizm, który nie został jeszcze w pełni poznany..

Klasyfikacja

Obecna klasyfikacja opiera się na specyficzności podstawowego białka, które tworzy amyloid. Początkowo wskazuje się rodzaj amyloidu, następnie białko prekursorowe, a następnie postać kliniczną choroby z opisem dotkniętych narządów docelowych. Rodzaj amyloidu we wszystkich nazwach zaczyna się na literę „A”, co oznacza „amyloid”, a następnie określone białko fibrylarne jest wskazane w formie skrótu:

  • Amyloidoza AA. Tutaj drugie „A” oznacza białko ostrej fazy, które jest produkowane w odpowiedzi na obecność nowotworu lub procesu zapalnego.
  • Amyloidoza AL. Tutaj „L” - lekkie łańcuchy immunoglobulin.
  • Amyloidoza ATTR. Tutaj „TTR” jest białkiem transportującym transtyretynę dla tyroksyny i retinolu.
  • A-beta2-M-amyloidoza. Tutaj beta-2-mikroglobulina jest zaszyfrowana, co tworzy dializacyjną postać choroby.

Amyloidoza AA. Amyloid AA powstaje z białka ostrej fazy surowicy, które jest globuliną syntetyzowaną przez hepatocyty, neutrofile i fibroblasty. Jego ilość zwiększa się wielokrotnie wraz ze stanem zapalnym lub obecnością guzów. Jednak tylko niektóre jego frakcje biorą udział w tworzeniu się amyloidu, dlatego amyloidoza rozwija się tylko u części pacjentów z chorobami zapalnymi lub nowotworowymi. Końcowy etap amyloidogenezy - polimeryzacja rozpuszczalnego prekursora do włókienek - nie jest w pełni poznany. Uważa się, że proces ten zachodzi na powierzchni makrofagów przy udziale enzymów błonowych i czynników tkankowych, co warunkuje uszkodzenie narządu..

Amyloidoza AA charakteryzuje się 3 postaciami:

  • Wtórna reaktywna amyloidoza powstająca na tle chorób nowotworowych i procesów zapalnych. Uważa się, że jest to najczęstsza forma. Wśród przyczyn rozwoju postaci wtórnej na pierwszy plan wysunęły się: reumatoidalne zapalenie stawów; choroby układu krwionośnego (limfogranulomatoza, chłoniak); łuszczycowe zapalenie arytmii; Choroba Leśniowskiego-Crohna, wrzodziejące zapalenie jelita grubego. Choroba może rozwinąć się na tle zapalenia kości i szpiku, gruźlicy i innych patologii ropno-obturacyjnej.
  • Rodzinna gorączka śródziemnomorska (choroba okresowa) z dziedziczeniem autosomalnym recesywnym. Wśród Ormian, Arabów, Romów i Żydów obserwuje się predyspozycje etniczne. Istnieją 4 formy: stawowa; gorączkowy; brzuszny; klatki piersiowej. Choroba zaczyna się od niewyjaśnionej gorączki i objawów zapalenia stawów. 40% pacjentów rozwija amyloidozę nerkową.
  • Rodzinna nefropatia z głuchotą i pokrzywką (zespół Macle-Wales). Choroba jest dziedziczona w sposób autosomalny dominujący. Najpierw pojawia się wysypka, pokrzywka, obrzęk Quinckego, pogorszenie słuchu. Wreszcie rozwija się amyloidoza nerkowa. Ten wariant jest uważany za najczęstszy wśród dziedzicznej amyloidozy..

Narządy docelowe w amyloidozie AA: nerki; wątroba; śledziona; nadnercza; jelita.

Amyloidoza AL. Patologia powstaje ze szlaków płucnych immunoglobulin, w których zaburzona jest sekwencja aminokwasów, co powoduje destabilizację cząsteczek i prowadzi do powstania włókienek amyloidu. Lokalne czynniki biorą udział w rozwoju procesu patologicznego, w zależności od tego, który z narządów jest dotknięty. Synteza immunoglobulin jest prowadzona przez nieprawidłowy klon komórek beta i plazmatycznych w szpiku kostnym, który najprawdopodobniej pojawił się w wyniku mutacji lub niedoboru odporności T..

Istnieją 2 formularze:

  • idiopatyczna pierwotna amyloidoza, która nie była poprzedzona żadną chorobą;
  • amyloidoza w guzach komórek beta i szpiczaku mnogim.

Narządy docelowe w amyloidozie AL:

  • przewód pokarmowy;
  • serce;
  • system nerwowy;
  • nerki;
  • skóra.

W amyloidozie AL niedobór czynnika X układu krzepnięcia krwi prowadzi do rozwoju zespołu krwotocznego ze specyficznymi krwotokami wokół oczu, zwanymi „oczami szopa”.

Diagnoza różnicowa bierze pod uwagę, że typ AA jest najmłodszy i dotyczy osób o średnim wieku 40 lat, a dla formy AL średni wiek wynosi 65 lat. W obu przypadkach wśród pacjentów przeważają mężczyźni..

Amyloidoza ATTR obejmuje 2 opcje:

  • Rodzinna neuropatia (rzadko nefropatia i kardiopatia). Dziedziczenie autosomalne dominujące. Amyloid powstaje ze zmutowanej transtyretyny, która jest syntetyzowana przez komórki wątroby, hepatocyty. Zmutowane białka charakteryzują się niestabilnością iw pewnych warunkach przechodzą do struktur włóknistych, tworząc białko amyloidu.
  • Starcza rodzinna amyloidoza. Występuje tylko u osób starszych. Patologia opiera się na niezmutowanej transtyretynie, o normalnym składzie aminokwasowym, o zmienionych właściwościach fizykochemicznych. Struktury włókniste powstają pod wpływem związanych z wiekiem przemian metabolicznych w organizmie. Choroba najczęściej dotyka układ nerwowy, rzadziej serce i układ nerek.

Amyloidoza A2M. Nowa manifestacja ogólnoustrojowej amyloidozy, która pojawiła się po wprowadzeniu do praktyki przewlekłej hemodializy. Białkiem sprawczym jest beta-2-mikroglobulina, która nie może być filtrowana podczas hemodializy i jest zatrzymywana w organizmie pacjenta. Amyloidoza rozwija się średnio po 7 latach regularnej hemodializy. Narządami docelowymi są tkanki okołostawowe i układ kostny.

Miejscowa amyloidoza. Może rozwinąć się w każdym wieku i wpłynąć na każdy narząd lub tkankę. W praktyce rozważa się amyloidozę wysepek trzustkowych u starszych pacjentów. Opisano fakty potwierdzające, że prawie wszystkie przypadki cukrzycy typu 2 u osób starszych są w jakiś sposób patogenetycznie związane z amyloidozą wysepek trzustki, która jest utworzona z polipeptydu komórek beta..

Uważa się, że skrobiawica mózgowa jest przyczyną demencji Alzheimera. Białko serwatkowe odkłada się w neurofibrylach mózgowych, blaszkach miażdżycowych, stosach naczyniowych.

Powody

Amyloidoza może być niezależną chorobą lub rozwijać się na tle innej patologii organizmu. Ze względów rozwojowych zwyczajowo rozróżnia się:

  • idiopatyczna (pierwotna) amyloidoza;
  • reaktywna (wtórna) amyloidoza;
  • amyloidoza w nowotworach nowotworowych;
  • amyloidoza starcza;
  • dziedziczna amyloidoza;
  • amyloidoza u pacjentów poddawanych hemodializie.

Pierwotna amyloidoza

W pierwotnej amyloidozie nie można określić prawdziwej przyczyny powstawania amyloidu. W prawie wszystkich przypadkach, w przypadku pierwotnej postaci choroby, degeneracja komórek układu odpornościowego jest rejestrowana przez mechanizm mutacyjny z utworzeniem amyloidu AL, który gromadzi się głównie w tkankach pochodzenia mezodermalnego (nerwy, układ sercowo-naczyniowy, skóra, układ mięśniowy itp.).

AL-amyloid może również powstać w plazmocytomie (szpiczaku) - patologii nowotworu, która charakteryzuje się złośliwą transformacją i namnażaniem zróżnicowanych limfocytów B (komórek plazmatycznych). To właśnie te komórki wydzielają w ogromnych ilościach nieprawidłowe globuliny, które reagują z nukleoproteinami osocza i tworzą białko amyloidu.

Wtórna amyloidoza

Ta postać charakteryzuje się tworzeniem amyloidu AA. Choroba rozwija się na tle długotrwałego postępującego procesu zapalnego w organizmie, będącego w rzeczywistości powikłaniem innej choroby.

Przyczyny wtórnej amyloidozy:

  • przewlekłe choroby ropne (przedłużone ropienie ran, zapalenie kości i szpiku);
  • przewlekłe ogniska infekcji (kiła, gruźlica, trąd, odmiedniczkowe zapalenie nerek itp.);
  • guzy, nowotwory (białaczka, limfogranulomatoza i inne zmiany nowotworowe układu krwionośnego);
  • wrzodziejące zapalenie okrężnicy (choroba okrężnicy o podłożu zapalnym);
  • choroby reumatologiczne (zesztywniające zapalenie stawów kręgosłupa, reumatoidalne zapalenie stawów itp.).

W przypadku wtórnej amyloidozy może to dotyczyć absolutnie wszystkich narządów i układów osoby. Dopiero kilka lat po wystąpieniu choroby pojawiają się wyraźne objawy kliniczne w postaci zaburzeń czynnościowych zajętego narządu (śledziona, wątroba, węzły chłonne, nadnercza, nerki). Niewydolność wielonarządowa rozwija się stopniowo i może być śmiertelna.

Dziedziczna amyloidoza

Każda z 23 par chromosomów tworzących ludzki aparat genetyczny zawiera ogromną liczbę genów. A każdy z genów odpowiada za tworzenie w komórce określonych białek, co dodatkowo determinuje jej funkcjonalność i strukturę. Dziedziczna amyloidoza jest spowodowana mutacjami genetycznymi w komórkach odpornościowych organizmu, które są przekazywane z pokolenia na pokolenie i są odpowiedzialne za powstawanie amyloidoblastów. Forma dziedziczna jest wykrywana u osób z określonych grup etnicznych lub u ludzi mieszkających na określonych terytoriach.

Choroby należące do dziedzicznych postaci amyloidozy:

  • Choroba Macle'a i Wellsa (amyloidoza angielska, rodzinna amyloidoza nefropatyczna). Charakteryzuje się napadami gorączki, zmianami w percepcji słuchowej (do głuchoty), pokrzywką.
  • Rodzinna gorączka śródziemnomorska (choroba okresowa). Patologię odnotowuje się u Ormian, Żydów i Arabów. Pacjenci mają zapalenie błon surowiczych, wzrost temperatury ciała powyżej 39 stopni, gorączkę i zaburzenia psychiczne.
  • Dziedziczna kardiopatyczna amyloidoza. Klinicznie bardzo podobny do uogólnionej pierwotnej amyloidozy i występuje głównie w Danii.
  • Dziedziczna amyloidoza neuropatyczna. Ma to wpływ na układ nerwowy, który unerwia pracę rąk, nóg, oczu, nerek itp..

Amyloidoza starcza

U osób powyżej 80 roku życia może dojść do charakterystycznego odkładania się białka amyloidu w różnych tkankach i narządach. Proces patologiczny jest najczęściej związany z innymi chorobami i ma charakter lokalny. Formy amyloidozy starczej:

  • Amyloidoza mózgowa (starcza, mózgowa). Charakteryzuje się odkładaniem białka amyloidu typu Ab w tkance mózgowej i występuje w chorobie Alzheimera.
  • Amyloidoza starcza serca. Wpływa na mięsień sercowy, przyczyną mogą być różne rodzaje amyloidu (niektóre odkładają się w przedsionkach, a inne w komorach). W obu przypadkach amyloid może gromadzić się równolegle w innych narządach (układ płucny, śledziona, trzustka).

Amyloidoza w guzach

Niektóre guzy charakteryzują się zwyrodnieniem komórek w zaatakowanym narządzie, co prowadzi do produkcji specyficznego białka fibrylarnego. W takich przypadkach amyloidoza ma charakter lokalny. Przyczyny amyloidozy:

  • Guz wysepek trzustki. Wysepki to nagromadzenie określonych komórek wytwarzających różne hormony (glukagon, insulinę, somatostatynę itp.). W przypadku złośliwej transformacji takich komórek powstaje białko włókniste, które później przekształca się w amyloid.
  • Rak rdzeniasty tarczycy. Nowotwór powstaje z komórek C gruczołu tarczowego, które normalnie wytwarzają kalcytoninę, która kontroluje metabolizm wapnia w organizmie. W tym przypadku powstaje amyloid typu AE, który składa się z fragmentów kalcytoniny o zmienionej syntezie.

Amyloidoza u pacjentów poddawanych hemodializie

Hemodializa odnosi się do sztucznego oczyszczania krwi ludzkiej z ubocznych produktów przemiany materii, które są wydalane przez układ nerkowy podczas jego normalnego funkcjonowania. „Sztuczna nerka” jest wskazana dla pacjentów z ostrą i przewlekłą niewydolnością nerek. Istota zabiegu polega na przepuszczaniu krwi przez specjalny aparat, który pomaga usunąć nadmiar płynu i różne szkodliwe substancje z oddawanej krwi. Po oczyszczeniu duże białka i krwinki wracają do organizmu.

Podczas długotrwałej hemodializy amyloid powstaje z mikroglobuliny B2, która jest zwykle usuwana wyłącznie przez układ nerkowy, ale nie jest filtrowana przez błonę dializatora, utrzymując się i gromadząc w organizmie człowieka. Pacjenci z niewydolnością nerek są poddawani hemodializie przez wiele miesięcy i lat, co przyczynia się do kilkukrotnego wzrostu poziomu białka mikroglobuliny-B2. Po związaniu się z nukleoproteinami osocza, kompleks wytrąca się w tkankach i narządach (w tym w nerkach, pogarszając przebieg niewydolności nerek).

Objawy amyloidozy

Biorąc pod uwagę, że amyloidoza charakteryzuje się uszkodzeniem dowolnego organu i tkanki, obraz kliniczny może być bardzo zróżnicowany. Na początkowych etapach choroba może nie objawiać się w żaden sposób, rejestruje się stopniowe naruszenia stanu funkcjonalnego określonego narządu i rozwija się niewydolność narządu..

W miarę postępu amyloidozy w proces patologiczny biorą udział inne narządy i tkanki. Niezwykle rzadko odnotowuje się miejscową amyloidozę, która charakteryzuje się porażką tylko jednego narządu..

Na co wpływa amyloidoza:

  • układ nerkowy;
  • układ sercowo-naczyniowy;
  • nadnercza;
  • śledziona;
  • stawy;
  • mięsień;
  • przewód pokarmowy;
  • układ wątrobowy;
  • skóra;
  • system nerwowy.

Amyloidoza nerek

Najczęściej amyloidoza atakuje układ nerkowy, a uszkodzenie nerek jest uważane za najniebezpieczniejszy objaw choroby. Objawy amyloidozy nerkowej zależą od stopnia zaawansowania choroby.

Zwyczajowo wyróżnia się 4 etapy:

  • Etap utajony (utajony). Klinicznie pacjent nie ma żadnych objawów. W postaci wtórnej przeważają objawy choroby podstawowej, a objawy amyloidozy nerkowej pojawiają się po kilku lub dziesięcioleciach. W praktyce medycznej opisano przypadki szybkiego rozwoju patologii - po 3-4 miesiącach.
  • Etap białek. Złogi amyloidozowe odkładają się w kłębuszkach, małych naczyniach i przestrzeni międzykomórkowej. Etap może trwać 10 lat lub dłużej. W miarę postępu patologii tkanki ulegają kompresji, ich atrofia, a następnie śmierć nefronów. W wyniku naruszenia zdolności filtracyjnej nerek białko zaczyna wydalać się z moczem. Na tym etapie funkcja wydalnicza nerek jest upośledzona, ale nadal funkcjonuje, co utrudnia zdiagnozowanie choroby. Możliwe jest potwierdzenie diagnozy tylko laboratoryjnie.
  • Etap nerczycowy. Charakteryzuje się dalszym niszczeniem filtra nerkowego, co prowadzi do powstania zespołu nerczycowego z uwolnieniem dużej ilości białka w moczu (ponad 3 g / l) i spadkiem stężenia białek we krwi. Białka biorą udział w zatrzymywaniu płynnej części krwi - osocza w łożysku naczyniowym, utrzymując koloidalne ciśnienie osmotyczne. Dlatego, gdy się zmniejszają, obserwuje się zatrzymywanie płynów w organizmie i rozwija się uogólniony obrzęk, co pozwala podejrzewać amyloidozę na tym etapie. Opuchliznę obserwuje się o każdej porze dnia i nie zależy od pozycji ciała. Najpierw puchną twarz i powieki, następnie obrzęk opada na brzuch, odcinek lędźwiowy i narządy płciowe. W miarę postępu patologii rozwija się anasarca, skóra staje się blada, a nogi i włosy stają się suche i łamliwe. W moczu można znaleźć krew. Etap nerczycowy może trwać 4-6 lat, po czym przechodzi do następnego.
  • Etap azotemiczny. Układ nerkowy wykonuje swoją pracę tylko w 25%. Występuje opóźnienie w produktach przemiany materii (kwas moczowy, mocznik itp.).

Kliniczne objawy niewydolności nerek:

  • Zmiany w oddawaniu moczu. Zwykle osoba powinna wydalić 800 ml moczu, aw przypadku niewydolności nerek objętość zmniejsza się do 50 ml.
  • Pogorszenie ogólnego samopoczucia. Objawia się nadmiernie szybkim zmęczeniem, osłabieniem.
  • Zmiany w pracy przewodu pokarmowego. Wymioty, nieświeży oddech, suchość w ustach, nudności.
  • Zmiany w skórze. Pacjenci skarżą się na swędzenie, bladość, drapanie;
    zmiany w układzie sercowo-naczyniowym. Pojawia się arytmia, wzrasta ciśnienie krwi, zwiększają się jamy serca.
  • Uszkodzenie mózgu. Wysokie stężenia kwasu moczowego i mocznika mają negatywny wpływ na struktury mózgu, co objawia się upośledzeniem pamięci, bezsennością, drażliwością, zmianami w sprawności umysłowej i psychice.
  • Niedokrwistość. Liczba czerwonych krwinek i stężenie hemoglobiny są zmniejszone z powodu braku erytropoetyny, specyficznej substancji syntetyzowanej przez układ nerkowy i aktywującej tworzenie czerwonych krwinek w szpiku kostnym.

Mikropreparat nerki dotkniętej amyloidozą jest zabarwiony w jamie ustnej Konga. Przy małym powiększeniu osady białkowe można zobaczyć w postaci małych bloków o różnych kształtach, pomalowanych na kolor czerwony lub ceglasty. Najwięcej amyloidu notuje się w aparacie kłębuszkowym, natomiast poza kłębuszkami iw ścianach tętnic amyloid jest zawarty w mniejszych ilościach.

Amyloidoza wątroby

Klęska układu wątrobowego jest często rejestrowana w uogólnionej postaci amyloidozy. W wyniku odkładania się amyloidu komórki wątroby, naczynia krwionośne wątroby i dróg żółciowych są ściskane z naruszeniem ich funkcji.

Odkładanie się złogów amyloidu prowadzi do powiększenia wątroby, co można wykryć palpacyjnie podczas wstępnego badania pacjenta. Powierzchnia wątroby pozostaje gładka, jej dolna krawędź równa, nie ma bólu. Niezwykle rzadko dochodzi do rozwoju niewydolności wątroby, nawet przy długim przebiegu procesu, co wiąże się z wysokimi zdolnościami regeneracyjnymi wątroby.

Objawy amyloidozy wątroby:

  • Wzrost wielkości narządu to hepatomegalia. Wyczuwalna jest powiększona i gęsta wątroba.
  • Oznaki nadciśnienia wrotnego. Krew z narządów wewnętrznych (śledziona, jelita, żołądek) trafia do żyły wrotnej (wrotnej), po czym trafia do wątroby, gdzie następuje proces detoksykacji, a następnie powrót do krążenia ogólnoustrojowego. W wyniku ucisku naczyń krwionośnych przez złogi białka amyloidu następuje wzrost ciśnienia krwi w układzie żyły wrotnej, co kompensacyjnie prowadzi do rozszerzenia układu żylnego narządów wewnętrznych, aż do ich pęknięcia. Wszystko to może prowadzić do obrzęków kończyn dolnych, wodobrzusza, krwawienia z przewodu pokarmowego, zaburzeń stolca.
  • Żółtaczka. Jest to niezwykle rzadkie w złogach amyloidu. Rozwija się na tle zaburzonego odpływu żółci wzdłuż dróg żółciowych w wyniku kompresji przez złogi z zewnątrz.

Amyloidoza serca

W niektórych postaciach dziedzicznej amyloidozy oraz w postaci pierwotnej wpływa na mięsień sercowy. Białko amyloidowe może odkładać się nie tylko w mięśniu sercowym, ale także w błonach serca (wsierdzie, osierdziu). Złogi amyloidu uciskają tętnice wieńcowe i negatywnie wpływają na krążenie serca, prowadząc do natychmiastowej śmierci komórek mięśniowych. Objawy kliniczne:

Amyloidoza śledziony

W wyniku odkładania się złogów śledziona powiększa się, co sprawia, że ​​narząd staje się dostępny do badania palpacyjnego (zwykle śledziony nie można wyczuć). Powierzchnia narządu jest gładka i równa, struktura jest gęsta, bezbolesna. Objawy amyloidozy śledziony:

  • trombocytopenia;
  • niedokrwistość;
  • leukopenia.

Mikroskop ma tłusty połysk. Wyodrębnia się śledzionę łojową (amyloid wypada dyfuzyjnie) i sago (amyloid wypada w ziarnach). Zwykle białko wypada wzdłuż włókien siatkowatych.

Amyloidoza jelitowa

Często dochodzi do uszkodzenia jelit w uogólnionej amyloidozie, co negatywnie wpływa na wchłanianie witamin, składników odżywczych i minerałów.

Objawy amyloidozy jelitowej:

  • częste luźne stolce;
  • słabe mięśnie;
  • utrata masy ciała (aż do wyniszczenia);
  • szybka męczliwość;
  • ogólne osłabienie, letarg, apatia.
  • wypadanie włosów, łamliwe paznokcie;
  • niedokrwistość;
  • zaburzenia psychiczne, psychiczne;
  • obrzęk (z powodu niskiego poziomu białka we krwi).

W przypadku miejscowej amyloidozy białko może gromadzić się w jednym miejscu, naśladując nowotwór lub guz, który ściska jelita, zaburzając ich perystaltykę. Pierwsze objawy:

  • ból w okolicy nadbrzusza;
  • wzdęcia;
  • zaparcie;
  • wymioty kału (w skrajnie ciężkich przypadkach).

Amyloidoza skóry

Amyloid zmienia strukturę skóry i jej ukrwienie, co objawia się łuszczeniem, suchością i bladością. W niektórych postaciach patologii wysypka pojawia się w postaci wielu gęstych, małych pęcherzyków koloru czerwonego lub żółtego. Możliwe jest łączenie się pęcherzyków, co prowadzi do powiększenia obszaru zmiany. Bolesność i swędzenie są niezwykle rzadkie. Na powierzchni guzków może pojawić się złuszczanie. Zdjęcie amyloidozy skóry poniżej.

Amyloidoza układu nerwowego

Odkładanie się białka amyloidu powoduje przerwanie przekazywania impulsów wzdłuż włókien nerwowych, co objawia się określonymi objawami w zależności od obszaru zmiany. Amyloidoza starcza charakteryzuje się uszkodzeniem tkanek i struktur mózgu, co objawia się zmniejszeniem zdolności umysłowych, inteligencji, uwagi i pamięci. Możliwe są odchylenia psychiczne. W formie rodzinnej wpływa na obwodowy układ nerwowy, co objawia się uczuciem pełzania, swędzenia, bolesności i upośledzonej wrażliwości w niektórych obszarach. W ciężkich przypadkach obserwuje się paraliż - całkowitą utratę aktywności ruchowej.

Ciała amyloidowe w tajemnicy prostaty

W analizie wydzielania gruczołu krokowego identyfikuje się określone skrzepy. Ciała amyloidowe mają owalny kształt i zwykle nie należy ich wykrywać. Ich obecność wskazuje na proces zapalny. W przypadku przekrwienia gruczołu krokowego zwiększa się liczba ciał amyloidowych. Identyfikacja elementów patologicznych może wskazywać na rozwój gruczolaka prostaty. Najczęściej ciała amyloidowe rozpoznaje się u osób starszych..

Analizy i diagnostyka

Biorąc pod uwagę, że amyloidoza może być maskowana pod różnymi maskami ze względu na nadmierną różnorodność objawów klinicznych, rozpoznanie choroby jest bardzo trudne. Aby ocenić stan funkcjonalny narządów wewnętrznych, przeprowadza się takie metody badań, jak:

  • EKG;
  • Echokardiografia;
  • Ultradźwięk;
  • RTG;
  • Rektoromanoskopia;
  • FGDS.

Amyloidoza, co do której podejrzewano objawy kliniczne i parametry laboratoryjne, wymaga potwierdzenia przez analizę patologicznego substratu - amyloidu. W tym celu używane są kolorowe próbki. Według jednej z istniejących modyfikacji barwnik (czerwień Kongo, błękit Evansa) jest wstrzykiwany dożylnie i gromadzi się w masach amyloidu, zmniejszając tym samym jego stężenie we krwi.

Inną metodą diagnostyczną jest wstrzyknięcie podskórne 1% świeżo przygotowanego roztworu błękitu metylenowego w objętości 1 centymetra sześciennego do warstwy podsapularis. Następnie ocenia się kolor moczu. Kolor moczu nie zmienia się, jeśli masy amyloidowe wychwycą i nagromadzą barwnik. W takim przypadku analizę uważa się za pozytywną, a diagnoza zostaje potwierdzona. Jednak przy niezmienionym kolorze moczu i ujemnej analizie rozpoznanie nie jest wykluczone..

Główną metodą diagnostyczną jest biopsja zaatakowanego narządu (wątroby, nerek itp.). W 90-100% przypadków uzyskuje się wynik pozytywny. Im silniejszy naciek amyloidowy narządu docelowego, tym łatwiej jest zidentyfikować białko i ustalić dokładną diagnozę. Początkowo pobiera się biopsje z odbytnicy lub z błon śluzowych jamy ustnej w okolicy 3-4 zębów trzonowych.

W przypadku podejrzenia amyloidozy AL wykonuje się biopsję szpiku kostnego. Możliwe jest również wykonanie biopsji aspiracyjnej tłuszczu podskórnego z przedniej ściany jamy brzusznej (czułość sięga 50%). Biopsję okołostawową wykonuje się w przypadku podejrzenia amyloidozy dializacyjnej.

Obecnie bardzo często w scyntygrafii składnika P w surowicy znakowanego jodem ocenia się rozmieszczenie białka amyloidu w organizmie in vivo. Ta metoda pozwala w czytelny sposób prześledzić dynamikę odkładania się tkanki podczas procesu leczenia. Diagnostycznie ważna jest nie tylko identyfikacja amyloidu w tkankach, ale także typowanie go metodami barwnikowymi i surowicami odpornościowymi (przeciwciałami mono- i poliklonalnymi) na główne białka włókienek amyloidu.

Leczenie i leki

Podstawowa terapia ma na celu zahamowanie syntezy i dostarczania białek prekursorowych, z których powstaje amyloid.

Leczenie amyloidozy AA

Terapia ma na celu leczenie choroby, która doprowadziła do amyloidozy. Stosuje się chemioterapię, antybiotyki, zabiegi chirurgiczne itp..

Preferowane są pochodne 4-aminochinoliny (Rezokhin, Plaquenil, Delagil). Działanie leków ma na celu hamowanie syntezy włókienek amyloidu na najwcześniejszych etapach amyloidogenezy poprzez hamowanie kilku enzymów. Lek Delagil w dawce 0,25 g jest przepisywany przez długi czas (kilka lat).

Włókna białkowe tworzące amyloid zawierają ogromną liczbę wolnych od SH grup sulfhydrylowych, które są aktywnie zaangażowane w agregację białek do stabilnych struktur. Aby je zablokować, 5% Unithiol stosuje się domięśniowo w dawce 3-5 ml dziennie, stopniowo zwiększając dawkę do 10 ml dziennie przez 30-40 dni. Powtarzany kurs przeprowadzany jest 2-3 razy w roku..

Pamiętaj, aby używać gotowanej lub surowej wątroby przez 6-12 miesięcy dziennie w ilości 100-150 g. Dozwolone jest stosowanie hydrolizatów wątroby, takich jak Sirepar. 40 g wątroby odpowiada 2 ml Sirepar. Zalecany schemat obejmuje naprzemienne podawanie domięśniowe Sirepar dwa razy w tygodniu po 5 ml (2-3 miesiące) z użyciem surowej wątroby przez 1-2 miesiące.

Immunomoduatory sprawdziły się dobrze:

  • Lewamizol lub dekaris;
  • T-aktywina;
  • Timalin.

Dimeksyd ma pozytywne działanie dzięki swojemu wchłanialności. Lek stosuje się w postaci 10-20% doustnie w dawce 10 mg, oczywiście przez 6 miesięcy.

Kolchicyna ma działanie antymitotyczne i jest stosowana w chorobach okresowych. Pozytywne działanie leku tłumaczy się jego zdolnością do spowolnienia amyloidogenezy. Dzięki terminowej wizycie można zapobiec rozwojowi amyloidozy nerkowej, która jest uważana za najniebezpieczniejsze powikłanie. Kolchicyna jest przepisywana przez długi czas, aw niektórych przypadkach przez całe życie.

Leczenie amyloidozy AL

Celem leczenia jest zmniejszenie produkcji prekursorów - lekkich łańcuchów immunoglobulin, dlatego wskazana jest polichemioterapia. Standardowy schemat obejmuje prednizolon i melfalan. Bardziej agresywne schematy zawierają doksorubicynę, winkrystynę, cyklofosfamid.

Aby poprawić działanie supresorów T, przepisuje się lewamizol i inne immunomodulatory.
W przypadku amyloidozy ATTR wskazany jest przeszczep wątroby.

W przypadku amyloidozy dializacyjnej i postaci AB2M zalecana jest hemodializa wysokoprzepływowa z immunosorpcją i hemofiltracją. Dzięki terminowym zabiegom możliwe jest obniżenie poziomu beta2-mikroglobuliny. W krytycznych przypadkach wskazany jest przeszczep nerki.

Przepisana terapia nie zawsze daje oczekiwany efekt z powodu późnej diagnozy i jednoczesnego zaangażowania kilku narządów w proces patologiczny. Decydujące znaczenie ma terminowa, jak najwcześniejsza diagnoza, oparta na znajomości wszystkich objawów amyloidozy..

Leki

  • Rezokhin.
  • Plaquenil.
  • Delagil.
  • Sirepar.
  • Unithiol.

Procedury i operacje

Przeszczepienie narządu dawcy to jedyny możliwy sposób na uratowanie życia pacjenta z niewydolnością narządową rozwiniętą na tle amyloidozy. Ważne jest, aby zrozumieć, że przeszczep jest jedynie objawową metodą leczenia, która nie jest w stanie wyeliminować prawdziwej przyczyny i spowolnić postęp amyloidozy. Nawrót choroby jest możliwy nawet po przeszczepie..

Co można przeszczepić w przypadku amyloidozy:

  • serce;
  • nerka;
  • skóra;
  • tkanka wątroby.

Narząd dawcy można pobrać zarówno od dawcy żyjącego, jak i od osoby, u której zdiagnozowano śmierć mózgu, ale zachowana została funkcjonalna aktywność narządów wewnętrznych. Do tej pory opracowano sztuczne serce, które jest prezentowane w postaci w pełni zmechanizowanego aparatu, który pompuje krew w ludzkim ciele. Po przeszczepie zalecane jest dożywotnie stosowanie leków immunosupresyjnych, które pomagają zapobiegać odrzuceniu „obcej” tkanki lub narządu.

Zapobieganie

Zapobieganie wtórnej amyloidozie opiera się na terminowym leczeniu chorób ogólnoustrojowych, ropno-zapalnych i nowotworowych. W amyloidozie idiopatycznej profilaktyka polega na dokładnym zebraniu wywiadu na patologię dziedziczną rodzinną, przeprowadzeniu konsultacji i badań lekarskich i genetycznych.

Podczas ciąży

Ciąża z amyloidozą jest dozwolona tylko wtedy, gdy funkcjonalna aktywność ważnych narządów kobiety pozwala jej urodzić i urodzić zdrowe dziecko. W przeciwnym razie początek ciąży może spowodować śmierć nie tylko płodu, ale także samej matki..

Niektóre miejscowe postacie amyloidozy nie zapobiegają wystąpieniu i zajściu w ciążę. Poród może przebiegać bez komplikacji i zakończyć się narodzinami zdrowego dziecka z nagromadzeniem białka amyloidu tylko w jednym określonym narządzie lub tkance (ściana jelita, tkanka mięśniowa). W uogólnionej postaci rokowanie dla matki i płodu zależy od rezerw dotkniętego narządu i czasu trwania choroby..

Amyloidoza u dzieci

Częstość występowania u dzieci jest znacznie niższa niż u dorosłych, co tłumaczy się czasem potrzebnym do rozpoczęcia i rozwoju procesu patologicznego (kilka lat). Jednak w przypadku wtórnej i dziedzicznej amyloidozy uszkodzenie narządów wewnętrznych jest możliwe nawet we wczesnym dzieciństwie..

Konsekwencje i komplikacje

Amyloidoza może wywołać pewne ostre stany spowodowane dysfunkcją jednego lub kilku narządów jednocześnie. Bardzo często takie powikłania są śmiertelne..

Powikłania amyloidozy: zawał mięśnia sercowego; udar mózgu; choroba zakaźna; zakrzepica żył wątrobowych.

Lista źródeł

  • Svistushkin V.M., Mustafaev D.M. „Amyloidoza dróg oddechowych”, artykuł w magazynie RMZh nr 26 z dnia 21.11.2014
  • Zagrebneva A.I., Poteshkina N.G., Kuznechenko D.I., Babak V.V „Ogólnoustrojowa amyloidoza związana ze szpiczakiem mnogim: przypadek kliniczny”, rak piersi nr 12 (II) z 17.12.2018
  • Vinogradova O.M. "Pierwotne i genetyczne warianty amyloidozy" Medicine, 1980

Wykształcenie: Ukończył Baszkirski Państwowy Uniwersytet Medyczny na wydziale medycyny ogólnej. W 2011 roku otrzymała dyplom i certyfikat w specjalności „Terapia”. W 2012 roku otrzymała 2 certyfikaty i dyplomy ze specjalności „Diagnostyka funkcjonalna” i „Kardiologia”. W 2013 roku uczestniczyła w kursach „Aktualne zagadnienia otorynolaryngologii w terapii”. W 2014 roku odbyła zaawansowane szkolenia ze specjalności „Echokardiografia kliniczna” oraz kursy ze specjalności „Rehabilitacja medyczna”. W 2017 roku ukończyła zaawansowane szkolenia ze specjalności „Ultrasonografia naczyń”.

Doświadczenie zawodowe: od 2011 do 2014 roku pracował jako terapeuta i kardiolog w Poliklinice MBUZ №33 w Ufie Od 2014 roku pracowała jako kardiolog i lekarz diagnostyki funkcjonalnej w Poliklinice MBUZ nr 33 w Ufie. Od 2016 roku pracuje jako kardiolog w Poliklinice nr 50 w Ufie. Członek Rosyjskiego Towarzystwa Kardiologicznego.